Анализ на лдг

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол

Референсные значения

1 — 3 года

3 — 6 лет

6 — 12 лет

12 — 17 лет

> 17 лет

женский

135 — 214 Ед/л

мужской

135 — 225 Ед/л

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • легочная эмболия и инфаркт легкого,
  • заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
  • злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
  • лейкозы,
  • патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
  • болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
  • патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
  • переломы костей,
  • застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
  • инфекционный мононуклеоз,
  • инфаркт кишечника,
  • острый панкреатит,
  • инсульт,
  • судорожный припадок,
  • белая горячка,
  • эклампсия,
  • травматический шок,
  • тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
  • ожоговая болезнь,
  • пневмоцистная пневмония,
  • преждевременная отслойка плаценты,
  • гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

  • интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
  • наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
  • применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
  • гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
  • большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
  • некоторые заболевания кожи,
  • лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

  • присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
  • лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).



Важные замечания

  • Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
  • В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
  • Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
  • Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

Также рекомендуется

  • Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
  • Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
  • Креатинкиназа общая
  • Креатинкиназа MB
  • Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)
  • Фосфатаза щелочная общая
  • Тропонин I
  • Миоглобин

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

ЛДГ понижен в крови – причины отклонения от нормы

Если результат ЛДГ понижен в крови, причины бывают двух видов. Это явление происходит крайне редко, только у людей с активным расщеплением глюкозы в организме, которая насыщает его клетки энергией. Когда у человека с пониженным результатом ЛДГ присутствует слабость в мышцах, тогда следует говорить о наличии изменений в генах, связанных с ускорением расщепления глюкозы. Также отклонение уровня ЛДГ в меньшую сторону, наблюдающееся при отсутствии симптомов, говорит о втором виде мутаций, происходящих на генном уровне.

Роль ЛДГ в организме и формы этого вещества

Чтобы выяснить причины некоторых заболеваний, нужно провести тщательную диагностику с множеством анализов. Одним из них является определение уровня ЛДГ в крови. Этот определяемый фермент носит название лактатдегидрогеназа.

С участием этого фермента происходят окислительные процессы глюкозы, а также выработка молочной кислоты. ЛДГ не накапливается в организме, он в процессе жизнедеятельности человека расщепляется и выводится естественным путем.

Лактатдегидрогеназа принимает участие в гликолизе, выработке энергии из глюкозы для поддержки жизнедеятельности клеток. Все это происходит с помощью кислорода, затем глюкоза расщепляется на воду, энергию и углекислоту.

Когда кислород не поступает в клетку, энергии вырабатывается практически в 20 раз меньше, и происходит образование молочной кислоты. ЛДГ участвует в окислении молочной кислоты, конечного продукта глюкозного обмена. Такие процессы гликолиза в раковых клетках происходят в бескислородной среде.

ЛДГ может снижаться или повышаться – это свидетельствует о нарушениях в организме человека. Данный фермент служит диагностическим маркером, помогающим определить причины патологического изменения в тканях. При увеличении уровня этого фермента данный результат будет указывать на повреждение клеток человеческого организма.

Существует несколько форм лактатдегидрогеназы, они называются изоферментами, а также отличаются своим строением и местом нахождения в разных органах:

  1. Изофермент 1 содержится в мозговой и мышечной ткани сердца.
  2. Изофермент 2 преобладает в печеночных и красных кровяных клетках.
  3. Изофермент 3 имеет местонахождение в эндокринных железах, легких, селезенке, скелетных мышцах и надпочечниках.
  4. Изофермент 4 находится в клетках, где расположен изофермент 3, а также в печени, плаценте, в гранулоцитах крови, гениталиях мужчин.
  5. Изофермент 5 также расположен в органах, содержащих изофермент 4, но его можно наблюдать в скелетных мышцах человека.

В случае увеличения одной из форм лактатдегидрогеназы, служащей информативным тестом, при остром процессе, требующем неотложного лечения, можно узнать её активность и содержание в тканях организма.

Норма уровня ЛДГ в крови у детей и взрослых

При исследовании результата анализа нужно учитывать не только состояние здоровья больного, но и его возраст.

Чем меньше пациенту лет, тем выше норма данного фермента:

  1. Сразу после рождения малыша в его крови будет находиться – 22,1 мккат/л.
  2. Затем несколько первых дней жизни показатель будет более 28 мккат/л.
  3. К 6-месячному возрасту концентрация ЛДГ в крови ребенка будет уменьшаться до 16,3 мккат/л.
  4. В 3-летнем возрасте уровень данного вещества составит 14,2 мккат/л.
  5. До семи лет у детей значения ЛДГ будут одинаковыми, затем у девочек показатель станет немного больше (9,6 мккат/л). Для мальчиков норма составит более 12,5 мккат/л.
  6. У 13-летнего подростка уровень данного вещества будет такой, как у взрослого мужчины – 11, 4 мккат/л.
  7. Для девочек подростков и женщин значение этого вещества составит 7,27 мккат/л.

Увеличение и уменьшение данных результатов, как было указано выше, свидетельствует о возможных патологиях в организме.

Для того чтобы узнать, какие нарушения имеются у человека, следует пройти полное обследование. Лечащий врач определит, какие для этого будут использоваться диагностические методы.

Почему происходят изменения нормы в большую или меньшую сторону

Снижение ЛДГ наблюдается в расшифровках анализов очень редко. Причины, из-за которых происходит снижающий эффект данного вещества, могут наблюдаться у спортсменов и людей, занимающихся тяжелым трудом. Сильные физические нагрузки приводят к повышенному потреблению энергии. То есть если в организме происходят сильные энергетические затраты, то наступает ускоренный процесс глюкозного расщепления.

Употребление аскорбиновой кислоты в больших дозах, оксалаты и мочевины, ингибирующие данный фермент, а также некоторые медикаментозные препараты способны снижать активность ЛДГ.

Мутация генов, состоящая из двух видов, также способна снизить показатель этого фермента, что является небезобидным явлением. Первый тип проявляется слабостью, второй проходит бессимптомно, как было указано выше.

Увеличение показателя ЛДГ наблюдается при нарушении целостности тканей и клеток органов.

Причины бывают разные: заболевания и травмы:

  • Инфаркт легких и миокарда, ТЭЛА.
  • Болезни крови с развитием гемолиза, различные виды анемий.
  • Рак крови.
  • Онкологические заболевания с распространением метастазов по организму человека.
  • Патологические процессы в почках, панкреатит.
  • Болезни печени, а также желтуха, инфекции и токсические поражения данного органа.
  • Инсульты.
  • Судорожный синдром, эклампсия, алкогольный делирий.
  • Переломы костей скелета и развитие травматического шока.
  • Мышечные травмы.
  • Ожоги и ожоговая болезнь.
  • Отслойка плаценты раньше положенного срока.
  • Застойные явления при сердечной недостаточности.
  • Пневмонии и инфекционный мононуклеоз.
  • Гипотиреоз.

Протезированный клапан сердца, активное занятие спортом, также некоторые лекарственные средства, способны увеличить уровень лактатдегидрогеназы.

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА (L-лактат: НАД — оксидоредуктаза; КФ 1.1.1.27 и 28; ЛДГ) — фермент углеводного обмена, катализирующий одну из важнейших реакций анаэробного гликолиза — взаимопревращение пировиноградной и молочной к-т.

Активность этого фермента в сыворотке крови и относительное содержание его изоферментов являются важным биохимическим диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Лактатдегидрогеназа обнаруживается во всех тканях животных и человека, особенно в сердечной и скелетных мышцах, эритроцитах, печени и почках. Локализована Лактатдегидрогеназа в цитоплазме.

В физиологических условиях равновесие реакции, катализируемой Лактатдегидрогеназой, смещено в сторону образования молочной к-ты (лактата). Коферментом Лактатдегидрогеназы является НАД (см. Никотинамидадениндинуклеотид).

Восстановление пирувата под действием Л. завершает внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза (см.). Когда клетки мышц высших организмов в условиях большой мышечной нагрузки вынуждены функционировать в анаэробных условиях, из мышц в кровь поступает большое количество лактата. В печени этот лактат вновь превращается в глюкозу (см.). Утомление мышц частично обусловлено развитием ацидоза в мышцах, т. к. при гликолизе из каждой нейтральной молекулы глюкозы образуются две молекулы молочной к-ты (см. Лактат-ацидоз).

С точки зрения кинетики, реакции, катализируемые Л., представляют собой двухсубстратные реакции с упорядоченным связыванием субстратов. Первым с Л. связывается кофермент, продукты реакции диссоциируют последовательно. В реакции восстановления пирувата стадией, лимитирующей скорость реакции, является изомеризация тройного комплекса: Л.— НАД-H — пируват. В реакции окисления лактата такой лимитирующей стадией является диссоциация пирувата или НАД-H2. Помимо пирувата, Л. катализирует восстановление гомологичных ему альфа-кетокислот — альфа-кетомасляной, альфа-кетовалериановой и альфа-кетокапроновой. Л. неактивна при использовании в качестве субстратов щавелево-уксусной (оксалата) и альфа-кетоглутаровой к-т, а также бета- и δ-кетокислот, кетонов и ацетальдегида. Л. обладает строгой стереоспецифичностью: она катализирует окисление только L-молочной к-ты; при восстановлении же оптически неактивного пирувата также образуется только L-молочная к-та (см. Изомерия).

Активность Л. обычно определяют спектрофотометрическим методом, основанным на измерении поглощения НАД-Н2 при 340 нм.

Аминокислотный состав и первичная структура Л. различаются в зависимости от источника выделения фермента и его изоферментного состава (см. Изоферменты). Мол. вес (масса) Л. равен приблизительно 140 000. Молекула Л. представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц. В каждой из них имеются остатки цистеина и гистидина, существенные для проявления ферментативной активности, блокирование которых приводит к инактивации фермента. Активный центр в молекуле Л., где происходит связывание кофермента и субстрата, представляет собой гидрофобную область протяженностью 1,4 нм, содержащую остатки аргинина, дикарбоновых к-т и гистидина.

Лактат и пируват в высоких концентрациях вызывают ингибирование Л. вследствие образования непродуктивных комплексов с ферментом.

Адениновые нуклеотиды, оксалат и оксамат обратимо и конкурентно ингибируют Л. Дезамино-НАД эффективно участвует в реакции, катализируемой Л.

Л. существует по меньшей мере в пяти различных молекулярных формах, т. е. фермент представлен пятью изоферментами, которые обозначают в порядке расположения их на электрофореграмме по направлению к аноду при щелочных значениях pH: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5. В сердечной мышце и почках содержится гл. обр. ЛДГ1. В скелетных мышцах и в печени содержится в основном ЛДГ5. Катализируя одну и ту же реакцию, изоферменты Л. четко различаются по величинам констант Михаэлиса — Ментен (Км) для субстратов. Высказывалось предположение, что отдельные изоферменты предпочтительно катализируют прямую или обратную лактатдегидрогеназную реакцию.

Полипептидные цепи в молекулах изоферментов Л. могут быть двух различных типов, обозначаемых обычно М или Н. Установлено, что пять изоферментов Л. имеют следующий субъединичный состав: ЛДГ1—Н4, ЛДГ2-Н3М, ЛДГ3-Н2М2, ЛДГ4—H1M3 и ЛДГ5—М4. Изоферменты Л. типа М4 и НМ3 содержатся преимущественно в тех тканях, в которых энергия образуется за счет гликолиза, напр, в белых скелетных мышцах или в эмбриональных тканях. Изоферменты же типа Н3М и Н4 встречаются гл. обр. в тканях, для которых характерен аэробный или дыхательный метаболизм. Изоферменты Л. отличаются друг от друга способностью к инактивации высокими концентрациями пирувата. Более чувствителен по отношению к пирувату изофермент ЛДГ5, что объясняется самой высокой скоростью образования им тройного непродуктивного комплекса Л.— НАД-H — пируват и его стабильностью. В организме обычно синтезируются субъединицы Л. обоих типов, но в неодинаковом количестве для разных тканей, что обусловливает сборку тех или иных изоферментов Л., специфичных именно для той или иной ткани. Пептидные цепи двух типов субъединиц Л. кодируются двумя разными генами. Влияние мутаций на изофермеиты Л. зависит от того, происходят ли они в локусе, кодирующем биосинтез цепи М, или в локусе, определяющем биосинтез цепи Н. Так, мутация в локусе М. не влияет на свойства ЛДГ1, поскольку этот изофермент не содержит субъединиц М. Вместе с тем такая мутация в разной степени изменяет свойства ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5, содержащих соответственное количество субъединиц М. Аналогично мутация в локусе В не должна затрагивать ЛДГ5, в отличие от остальных четырех изоферментов Л.

У гетерозигот (см. Менделя законы) синтезируется очень сложный набор изоферментов Л. Так, у индивидуума, гетерозиготного по локусу М., но гомозиготного по нормальному аллелю локуса Н, могут синтезироваться 15 изоферментов Л., распределение которых будет иным, нежели у индивидуума, гетерозиготного по локусу Н, но гомозиготного по локусу М. Соотношение нормальных и вариантных изоферментов определяется соотношением нормальных и вариантных полипептидов, доступных для образования тетрамеров.

У людей найдено значительное число вариантов Л., различающихся по своему изоферментному спектру (качественно и количественно). Все они сравнительно редки и были обнаружены путем обычного электрофоретического исследования. Ни один из известных вариантов, по-видимому, не связан с какой-либо определенной клинически проявляющейся аномалией. В каждом случае наблюдается сложная, но совершенно определенная картина электрофоретического разделения.

Кроме локусов, кодирующих М- и Н-субъединицы Л., существует, по-видимому, третий локус, определяющий еще одну субъединицу. Наличие этой субъединицы приводит к появлению особого типа тетрамерного изофермента (соответствующую ему полосу на электрофореграмме называют Х-полосой), характерного для сперматозоидов человека и животных.

Клиническое значение определения активности лактатдегидрогеназы

Уже через несколько часов после начала острого инфаркта миокарда в сыворотке крови отмечают значительное повышение активности Л. Через 36—48 час. эта активность достигает своего максимума (нередко она в 10—15 раз превышает нормальную). Оптимальный период для определения активности Л. в сыворотке крови составляет 2—4 суток после начала инфаркта, т. к. в этот временной отрезок ценность этого биохим, теста наиболее велика. Так, напр., его диагностическая точность, по данным И. В. Мартынова, при трансмуральном инфаркте миокарда в этот отрезок времени равна 97 ± 1,7%.

Обычно активность Л. в сыворотке крови при инфаркте возвращается к норме на 10—12-й день после начала заболевания. Активность Л. в сыворотке крови при инфаркте миокарда остается повышенной дольше других ферментов (напр., аминотрансфераз).

Ценность определения активности Л. в сыворотке крови особенно велика в неясных случаях инфаркта миокарда (при нетипичной клин, и электрокардиографической картинах, в частности при длительных ангинозных приступах, сопровождающихся преходящей деформацией сегмента S T или зубца T без появления патол, зубца Q), а также для дифференциальной диагностики между инфарктом миокарда и расслаивающей аневризмой аорты, острым перикардитом и тромбозом легочной артерии. При всех этих заболеваниях повышение активности Л. в сыворотке крови не столь резкое, как при инфаркте миокарда.

Однако величина активности Л. не позволяет с уверенностью судить о размерах поражения сердечной мышцы и тем более прогнозировать исход заболевания.

У больных стенокардией повышения активности Л. в сыворотке крови не наблюдается. Это позволяет применять ЛДГ-тест как надежный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы в пределах 2—3 суток после сердечного приступа.

Активность Л. в сыворотке крови повышается при паренхиматозном гепатите в первые дни желтушного периода. При легкой и среднетяжелой форме заболевания активность фермента довольно быстро возвращается к норме. При механической желтухе активность Л. в сыворотке крови остается в норме, лишь на поздних стадиях болезни она повышается вследствие вторичных повреждений паренхимы печени. При карциномах печени и метастазах рака в печень активность Л. в сыворотке крови также может увеличиваться; при этом концентрация пирувата в сыворотке крови повышается в 2—3 раза (норма 0,5—1,0 мг%). Однако отрицательный результат ЛДГ-теста в этом случае отнюдь не свидетельствует об отсутствии злокачественного поражения печени.

В стадии ремиссии хрон, гепатита активность Л. в сыворотке крови остается в пределах нормы или слегка повышается, при обострении процесса возрастает. В этом случае ЛДГ-тест может быть использован в качестве вспомогательного вместе с другими ферментными пробами.

Активность Л. в сыворотке крови возрастает также при прогрессирующей мышечной дистрофии, хрон, лимфогранулематозе, лейкозах, пернициозной анемии, острых и хрон, нефритах, при опухолях в мочевыводящих путях и других заболеваниях.

Более важное значение в диагностике по сравнению с определением общей активности сывороточной Л. имеет определение изоферментного состава Л. Обычно в сыворотке крови здоровых людей обнаруживаются все 5 фракций Л., активность которых распределяется следующим образом: ЛДГ2>ЛДГ1>ЛДГ3>ЛДГ4>ЛДГ5. При остром инфаркте миокарда изменяется соотношение между активностями ЛДГ1 и ЛДГ2 так, что активность ЛДГ1 становится равной активности ЛДГ2 или выше ее. Этот показатель имеет большое значение в поздней диагностике инфаркта миокарда. Кроме того в силу специфичности этого теста он может быть использован для дифференциальной диагностики.

При паренхиматозных повреждениях ткани печени (инфекционный гепатит), а также при некоторых заболеваниях мышц (прогрессирующая мышечная дистрофия) обнаруживают значительное повышение относительного содержания ЛДГ5, что также находит применение в энзимодиагностике этих заболеваний.

См. также Дегидрогеназы.

Библиография:

Ньюсхолм Э. и Старт К. Регуляция метаболизма, пер. с англ., с. 111, 291, М., 1977;

Г. Я. Видершайн.

Что такое ЛДГ

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – фермент, который катализирует реакцию образования пирувата (пировиноградной кислоты) из лактата (молочной кислоты). Данная реакция протекает на конечных этапах окисления глюкозы.

В 1909 году Маергоф смог выделить лактатдегидрогеназу из мышцы, а Штрауб в 1940 получил её в кристаллическом виде.

Фермент состоит из четырёх субъединиц: две Н и две М. Такой состав положен в основу классификации фермента.

Классификация фермента

Изоферменты

Как уже упоминалось выше, в основу классификации лактатдегидрогеназы положено строение субъединиц. В соответствии с этим выделяют 5 изофракций (изоферментов) лдг:

  • ЛДГ1 содержит четыре одинаковых субъединиц Н, то есть НННН;
  • ЛДГ2 содержит три субъединицы Н и одну М, НННМ;
  • ЛДГ3 состоит из двух Н и двух М, ННММ;
  • ЛДГ4 состоит из одной Н и трёх М, НМММ;
  • ЛДГ5 содержит четыре субъединицы М, ММММ.

Распределение в организме

Также различные изоферменты помимо строения отличаются друг от друга тканеспецифичностью, то есть каждая изоформа имеет определённую локализацию в тканях.

Например, ЛДГ 1 и ЛДГ2 больше всего проявляют свою активность в сердце и почках, тогда как ЛДГ 4 и ЛДГ5 – в скелетной мускулатуре и печени.

В зависимости от того, какой орган повредился, происходит изменение активности определенной формы лактатдегидрогеназы.

С какой целью назначается определение ЛДГ в крови

В связи с обширной локализацией разных изоформ лактатдегидрогеназы, определение этого фермента в крови проводится с целью диагностики различного рода патологических процессов.

Этот фермент входит в ряд показателей, определяемых при биохимическом анализе крови. Целью данного исследования крови может быть комплексная оценка функционального состояния организма.

Также уровень лактатдегидрогеназы используется для диагностики патологий сердца, например, инфаркта миокарда.

В настоящее время лактатдегидрогеназа не является основным маркером в диагностике инфаркта миокарда. Чаще всего его используют как дополнительный (уточняющий) показатель.

По уровню лактатдегидрогеназы можно заподозрить повреждения скелетной мускулатуры (дистрофии), почек, печени.

Также изменение уровня активности лактатдегидрогеназы используется в целях диагностики гемолитических состояний, сопровождающихся разрушением красных кровяных телец.

Нужна ли подготовка к исследованию

Определение активности лактатдегидрогеназы проводится в крови, чаще всего в венозной. Поэтому есть некоторые нюансы, которые необходимо соблюдать при сдаче крови на исследование.

Режим

Перед сдачей крови для любого исследования необходимо соблюдать некий режим. Он включает в себя:

  • воздержание от курения в течение 3 часов до забора крови;
  • исключить стресс и любое другое эмоциональное перенапряжение, так как это может привести к увеличению гормонов, которые могут повлиять на содержание анализируемого вещества;
  • желательно за сутки до сдачи крови не испытывать физических перегрузок.

Диета

Кровь для биохимического анализа, в который входит лактатдегидрогеназа, необходимо сдавать натощак. Натощак значит после 10 – 12 часового голодания. Это важно, так как в исследуемом образце не должно быть видимых патологических изменений, например, липемии – повышенное содержание жира в крови. Такую кровь невозможно исследовать и пациенту потребуется идти на пересдачу.

Расшифровка результатов анализа

Норма

Чаще всего в крови определяют общую лактатдегидрогеназу, не разделяя её по изоформам. Общая лактатдегидрогеназа крови у разных возрастных групп имеет свои референсные значения (таблица 1).

Таблица 1. ЛДГ норма у разных возрастных групп.

Группа Норма
Дети до 1 года До 450 Ед/л
От 1 года до 3 лет До 340 Ед/л
От 3 до 6 лет До 315 Ед/л
От 6 до 12 лет До 330 Ед/л
От 12 до 17 лет До 289 Ед/л
Взрослые мужчины 135 – 225 Ед/л
Взрослые женщины 134 – 214 Ед/л

Как видно из таблицы 1, единицами измерения активности общей лактатдегидрогеназы является единицы на литр.

При необходимости могут быть определены отдельные изоферменты для уточнения локализации патологического процесса.

Высокие цифры ЛДГ

Обнаружение активности общей лактатдегидрогеназы выше нормы указывает на наличие патологических состояний.

К ним относятся:

  • патология сердца (инфаркт миокарда);
  • гемолиз крови, при котором происходит повышение уровня фермента в крови за счет выход его из разрушенных эритроцитов;
  • нарушения печени (гепатиты, циррозы);
  • нарушение работы скелетных мышц (атрофия, дистрофия);
  • гипофункции щитовидной железы;
  • ожоги;
  • отслойка плаценты раньше времени и др.

Однако не стоит паниковать при обнаружении высокой активности фермента в крови. К повышенному результату может привести множество различных факторов, например:

  • гемодиализ;
  • высокоинтенсивные физические упражнения;
  • неправильный забор крови, приводящий к гемолизу;
  • некоторые медикаменты (Аспирин, Метотрексат, Верапамил, противогрибковые и другие).

Ниже нормы тоже плохо?

Обнаружение активности фермента ниже нормы встречается достаточно редко. И причиной низкой активности могут быть лекарственные средства, такие как:

  • витамин С;
  • Метронидазол;
  • противосудорожные;
  • Эналаприл;
  • Цефотаксим и другие.

Повышенное количество веществ, ингибирующих действие фермента, также приводит к снижению активности лактатдегидрогеназы. К таким веществам можно отнести мочевину – конечный продукт метаболических превращений белков.

Что делать при обнаружении отклонении от нормы

Для начала необходимо выявить источник проблемы. Для этого вам необходимо обратиться к специалисту: терапевту, врачу общей практики.

Если же никаких патологических отклонений в организме врачом не было обнаружено, то можно пересмотреть принимаемые пациентом лекарственные средства. Об их влиянии на активность фермента было указано выше.

Если первые два варианта не подходят, тогда, возможно, несильное отклонение активности лактатдегидрогеназы от нормальных значений является индивидуальной особенностью организма пациента.

Такой вариант встречается очень редко, поэтому крайне важно досконально проверить свой организм на наличие патологических изменений в органах и тканях.

Биохимические показатели крови имеют важное значение в диагностике патологических процессов организма и лактатдегидрогеназа не стала исключением. Определение уровня общей лактатдегидрогеназы позволяет в целом оценить состояние органов и систем. При выявлении отклонений от нормы детальное изучение уровней изоформ позволит более конкретно судить о локализации патологии.

Наталья Даниленко, Врач клинической лабораторной диагностики 79 статей на сайте Выпускница факультета медико-профилактического дела и медицинской биохимии, отделения медицинской биохимии СГМУ (бывш. АГМА). Специальность по диплому — врач-биохимик (врач клинической лабораторной диагностики). Оценка статьи

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

Проведение обследования на лактатдегидрогеназу (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа(ЛДГ) – это специальный компонент, находящийся в крови и тканях. В медицине она представлена пятью изоферментами. Самая большая активность фермента находится в печени, почках, скелетной мускулатуре и сердечной мышце. По сравнению со всеми другими важными показателями, данный используется не так часто и не слишком распространен. Поэтому, анализ крови на лактат проводится с большой точностью не во всех городских больницах, так как чаще всего исследуемый показатель может быть повышен.

Лучше исследование проводить в специализированных больницах, где используется качественное и современное оборудование. Также немало важен сам профессионализм медицинского персонала, так как не только расшифровка требует особых знаний, но и непосредственно сам расчет.

О каких болезнях может рассказать кровь: https://krasnayakrov.ru/analizy-krovi/biohimicheskiy-analiz-krovi.html

Зачем необходимо проходить обследование?

Биохимический анализ крови на лактат(LDH) может назначаться при подозрении на наличие той или иной болезни. На данный момент по историческим данным в медицине можно выделить несколько основных:

  • это заболевания гепатобилиарной системы;
  • после инфаркта миокарда – проводится в ранней диагностике, дифференциальной и в качестве мониторинга);
  • при диагностировании опухолей;
  • для определения вида анемии – повышен ЛДГ;
  • другие заболевания, сопровождающиеся гемолизом.

Проведение исследования

Биохимический анализ крови на лактат проводится специальным методом, который в медицине записывается, как UV-тест (DGKC). Как правило, в направлении у пациента и должен быть записан анализ такого вида. Это не только специальная методика проведения и расшифровка по окончанию, но и короткое медицинское описание.

Чаще всего в современных и качественных лабораториях результаты выдают уже на второй день, поэтому долго ждать не придется. Также стоит помнить о качестве результатов, ведь категорически не допускаются ложные результаты, особенно, когда ЛДГ повышен. Это может серьезно повлиять на дальнейшее лечение пациента. Различия ЛДГ наблюдаются только у детей и взрослых. Пол человека в данном случае не важен.

Так, например, у взрослых норма показателей должна быть в пределах от 240 до 480 МЕ/л. Что касается детей, то у них различия идут вплоть до годов. У детей в первый день жизни – больше 1327 МЕ/л; 2-5 дней — < 1732 МЕ/л; 6 дней-6 месяцев — < 975 МЕ/л; 7-12 месяцев — < 1100 МЕ/л; 1 -3 года — < 850 МЕ/л; 4-6 лет — < 615 МЕ/л; 7-12 лет (м) — < 580 МЕ/л; 7-12 лет (ж) — < 764 МЕ/л; 3-17 лет (ж) — < 436 МЕ/л. Расшифровка таких показателей должна давать точное диагностирование, тем более, что ошибок у детей просто нельзя допускать.

Если показатель существенно повышен, то необходимо обратить внимание непосредственно на те возможные причины, которые и могли бы послужить увеличению. Биохимический анализ крови на лактат для взрослых и детей проводится одинаково, поэтому нельзя сказать, что это приятная процедура и детям будет не больно. В любом случае кровь придется брать исключительно из вены, так как венозная кровь является самой концентрированной и лучше подвергается лабораторной обработке.

Важно! Одним из абсолютных показаний к проведению анализа на лактат является гемолитическая анемия: https://krasnayakrov.ru/organizm-cheloveka/gemoliticheskaya-anemiya.html

После забора крови извлекают исключительно сыворотку для исследования и только по ней определяют повышен или понижен лактат у пациента. Бывают такие случаи, когда биохимический анализ крови не готов на второй день после сдачи. Это объясняется тем, что при правильных условиях хранения и транспортировки кровь может храниться определенное время. Например, до 6 недель при температуре – 20°С. Но при этом не стоит забывать, что цельная кровь для проведения расчетов должна быть доставлена в лабораторию в течении двух часов при температуре от 2 до 8°С. Так расшифровка может быть действительно точной и безошибочной.

Подготовка к исследованию

Биохимический анализ крови на ЛДГ не требует никакой особой подготовки. Как и все многие другие обследования, его стоит проводить в утреннее время натощак. Что касается дополнительных опасений и предостережений, то ничего не требуется. Питание разрешается обычное, как и всегда. Физические нагрузки тоже разрешаются, только, если ими не переусердствовать. Биохимический анализ крови на лактат проводят быстро и безболезненно, поэтому даже ребенку бояться нечего. Главное, настроить малыша на положительные эмоции и тогда забор крови пройдет успешно.

Как забирают кровь из вены у новорожденных: https://krasnayakrov.ru/analizy-krovi/krov-iz-veny-u-novorozhdennogo.html

Результаты исследования

Анализ на лактат может быть повышен или понижен, а также находиться в допустимых пределах. Если ЛДГ повышен, то это свидетельствует о наличии пернициозной или мегалобластной анемии, об интенсивном карциноматозе или гепатите. Еще повышен лактат может быть при гипоксии, различных шоках или гипертермии. Анализ в данном случае будет отрицательным, так как основной показатель повышен и выходит за границы допустимой нормы.

  • Борис

Как я стал врачом? Довольно-таки трудный вопрос… Если задуматься — выбора и не было. Я родился в семье врача реаниматолога, и каждый день за ужином я слышал рассказ отца о том, как же прошел его день. В детстве это всё казалось фантастичным, за гранью реальности.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *